Informácie

A4. Transport protónov - Biológia

A4. Transport protónov - Biológia


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Poháňané oxidáciou - Protónový gradient vytvorený počas aeróbnej oxidácie a fotosyntézy v mitochondriách a chloroplastoch je hradený poklesom voľnej energie spojeným s oxidáciou organických molekúl.

Poháňané štiepením ATP - Ako bolo uvedené vyššie, protóny sú transportované do lumen žalúdka pomocou K+-H+ ATPázy.

Poháňané svetlom - Fotosyntetické baktérie majú membránový proteín nazývaný bakteriorhodopsín, ktorý obsahuje retinal, konjugovaný polyén odvodený od beta-karoténu. Sietnica je kovalentne naviazaná na proteín prostredníctvom väzby Schiffovej bázy na epsilon aminoskupinu Lys (podobne ako pyridoxalfosfát je v PLP-dependentných enzýmoch). Bakteriorhodopsín je analogický k vizuálnemu pigmentovému proteínu rodopsínu v bunkách sietnice. Absorpcia svetla sietnicou indukuje konformačné zmeny v celom trans-retinale, čo spôsobuje pridruženú konformačnú zmenu v bakteriorhodopsíne. Počiatočný stav (BR) sa mení prostredníctvom série medziproduktov (K, L, M, N a O). Rôzne postranné reťazce a protónované N Schiffovej bázy sietnice menia svoje vzájomné polohy, čo vedie k zmenám v protonačných stavoch postranných reťazcov a v konečnom dôsledku k vektorovému vybíjaniu protónov cez membránu. Keď sa tvorí M stav, H+ sa presúva na extracelulárnu stranu membrány (ako je znázornené nižšie). Neskôr sa na cytoplazmatickej strane vychytáva H+ (na Schiffovej báze sietnicového spojenia), čo vedie k reformácii stavu BR. Boli uskutočnené experimenty na zachytenie proteínu v niektorých z týchto prechodných stavov. V jednom (Leuke et al, 1999) mutant (Asp 96 na asparagín alebo D96N) zachytil proteín v stave, MN, ktorý nastáva potom, čo sa H+ presunie na extracelulárnu stranu, ale predtým, ako sa vychytá kompenzačný H+ na cytoplazmatickej ploche. Mutácia bráni spätnému vychytávaniu protónu.

Animácia bakteriorodopsínu

Obrázok: BAKTERIORHODOPSÍN A TRANSPORT PROTÓNOV


Obrázok: NOVÁ VERZIA ZOBRAZUJÚCA PRENOS PROTÓNOV V BAKTERIORHODOPSÍNE

Jmol: Aktualizovaný bakteriorhodopsín vykryštalizovaný z bicel – JSMol (HTML5)

Prispievatelia

  • Henry Jakubowski (College of St. Benedict/St. John's University)

Protónový transport

Reakcie prenosu protónov

Prenos protónov, buď z protónovanej molekuly na neutrálnu molekulu alebo z neutrálnej molekuly na negatívny ión, často prebieha pri rýchlosti zrážky alebo blízko nej, keď je exotermický (pozri obrázok 4). Keď je exotermita veľká, vnútorná energia objavujúca sa v protónovanom produkte môže byť dostatočná na to, aby spôsobila disociáciu so stratou jedného alebo viacerých neutrálnych fragmentov. Teda, ako to bolo v prípade disociačných reakcií prenosu elektrónov, produktové ióny opäť poskytujú podpis molekuly reaktantu, takže tieto reakcie sú tiež užitočné pri analýze plynov pomocou chemickej ionizačnej hmotnostnej spektrometrie. Prakticky každá molekula môže byť chemicky ionizovaná vhodným donorom protónov a často je to možné s vysokou účinnosťou a selektivitou. Solvácia môže ovplyvniť rýchlosť prenosu protónov, ako je znázornené na obrázku 5, ale prenos protónov vo všeobecnosti zostáva rýchly, kým solvatácia neurobí reakciu endotermickou. Rastie záujem o iónovú chémiu viacnásobne protónovaných biologických iónov, ako sú napríklad viacnásobne protónované peptidy a proteíny. Prenos protónov z viacnásobne protónovaných katiónov môže nastať podľa nasledujúcej reakcie:

Obrázok 4. Korelácia medzi účinnosťou prenosu protónov, kexp/kca jeho celková zmena entalpie, ΔH°, pri izbovej teplote. Merania sa uskutočňovali pomocou techniky prietokového dosvitu. Reprodukované so súhlasom Bohme DK (1981) Transakcie Kráľovskej spoločnosti Kanady 19: 265–284.

Obrázok 5. Pozorované variácie s počtom molekúl vody v koeficiente rýchlosti pre reakcie prenosu protónov medzi hydratovanými hydróniovými iónmi a rôznymi molekulami B pri izbovej teplote. Merania sa uskutočňovali pomocou techniky prietokového dosvitu. Adaptované so súhlasom Bohme DK, Mackay GI a Tanner SD (1979) Journal of the American Chemical Society 101: 3724–3730.

V takýchto reakciách sa opäť podieľa „reverzná aktivačná energia“ v dôsledku Coulombického odpudzovania medzi produktovými iónmi.


Zobraziť/skryť slová, ktoré chcete vedieť

ATP: adenosintrifosfátu. ATP je molekula, ktorá prenáša energiu všetkých buniek. viac

Prechod: pomalá alebo postupná zmena z jednej veci na druhú svah alebo kopec.

Ión: atóm alebo molekula, ktorá nemá rovnaký počet elektrónov ako protónov. To dáva atómu alebo molekule negatívny alebo pozitívny náboj. viac

Potenciálna energia: energiu, ktorú má objekt alebo molekula vďaka svojej polohe alebo štruktúre.

Protón: časť molekuly, ktorá má kladný elektrický náboj, vodíkový ión, ktorý stratil svoj elektrón (označuje sa ako H+).

Prepravca: proteín nachádzajúci sa v bunkovej membráne, ktorý pomáha kontrolovať, čo môže do bunky vstúpiť alebo z nej vyjsť.

Bunkovú membránu možno považovať za priehradu. Kliknutím zobrazíte ďalšie podrobnosti.


Translokácia do mitochondriálnej matrice závisí od signálnej sekvencie a proteínových translokátorov

Proteíny importované do matrice z mitochondrie sa zvyčajne vychytávajú z cytosolu v priebehu niekoľkých sekúnd alebo minút po ich uvoľnení z ribozómov. Na rozdiel od translokácie proteínu do ER opísanej neskôr sa mitochondriálne proteíny najskôr úplne syntetizujú ako prekurzorové proteíny v cytosóle a potom sa translokujú do mitochondrií pomocou posttranslačný mechanizmus. Väčšina mitochondriálnych prekurzorových proteínov má na svojom N-konci signálnu sekvenciu, ktorá je po importe rýchlo odstránená proteázou (tzv. signálna peptidáza) v mitochondriálnej matrici. Signálne sekvencie sú potrebné aj dostatočné na import proteínov, ktoré ich obsahujú: pomocou techník genetického inžinierstva môžu byť tieto signály spojené s akýmkoľvek cytosolickým proteínom, aby sa proteín nasmeroval do mitochondriálnej matrice. Porovnania sekvencií a fyzikálne štúdie rôznych matricových signálnych sekvencií naznačujú, že ich spoločným znakom je tendencia skladať sa do amfipatickej špirály α, v ktorej sú pozitívne nabité zvyšky zoskupené na jednej strane špirály, zatiaľ čo nenabité hydrofóbne zvyšky sú zoskupené na špirále. opačnej strane (obrázok 12-23). Túto konfiguráciu—skôr ako presnú aminokyselinovú sekvenciu— rozpoznávajú špecifické receptorové proteíny, ktoré iniciujú translokáciu proteínov.

Obrázok 12-23

Signálna sekvencia pre import mitochondriálneho proteínu. Cytochrómoxidáza je veľký multiproteínový komplex nachádzajúci sa vo vnútornej mitochondriálnej membráne, kde funguje ako koncový enzým v reťazci transportu elektrónov (diskutované v kapitole 14). (A) (viac.)

Translokácia proteínu cez mitochondriálne membrány je sprostredkovaná proteínovými komplexmi s viacerými podjednotkami, ktoré fungujú ako proteínové translokátory: komplex TOM funguje cez vonkajšiu membránu a dva komplexy TIM, komplexy TIM23 a TIM22, fungujú cez vnútornú membránu (obrázok 12-24) . TOM a TIM znamenajú translokázu vonkajšej a vnútornej mitochondriálnej membrány. Tieto komplexy obsahujú niektoré zložky, ktoré pôsobia ako receptory pre mitochondriálne prekurzorové proteíny a ďalšie zložky, ktoré tvoria translokačný kanál. Komplex TOM je potrebný na import všetkých mitochondriálnych proteínov kódovaných v jadre. Spočiatku transportuje ich signálne sekvencie do medzimembránového priestoru a pomáha vložiť transmembránové proteíny do vonkajšej membrány. Komplex TIM23 potom transportuje niektoré z týchto proteínov do priestoru matrice, pričom pomáha vložiť transmembránové proteíny do vnútornej membrány. Komplex TIM22 sprostredkováva inzerciu podtriedy proteínov vnútornej membrány, vrátane proteínového nosiča, ktorý transportuje ADP, ATP a fosfát. Tretí proteínový translokátor vo vnútornej mitochondriálnej membráne, komplex OXA, sprostredkúva inzerciu proteínov vnútornej membrány, ktoré sú syntetizované v mitochondriách. Pomáha tiež vložiť niektoré proteíny, ktoré sú pôvodne transportované do matrice komplexmi TOM a TIM.

Obrázok 12-24

Tri proteínové translokátory v mitochondriálnych membránach. Komplexy TOM a TIM a komplex OXA sú multimérne membránové proteínové zostavy, ktoré katalyzujú transport proteínov cez mitochondriálne membrány. Proteínové zložky TIM22 a (viac. )


Integrácia „protónovej antény“ uľahčuje transportnú aktivitu monokarboxylátového transportéra MCT4

Monokarboxylátové transportéry (MCT) sprostredkovávajú protónovo spojený transport vysokoenergetických metabolitov, ako je laktát a pyruvát, a sú exprimované takmer v každom tkanive cicavcov. Už sme predtým ukázali, že transportná aktivita MCT4 je zvýšená karboanhydrázou II (CAII), o ktorej sa predpokladá, že funguje ako „protónová anténa“ pre transportér. V tejto štúdii sme testovali, či by vytvorenie endogénnej protónovej antény zavedením zhluku histidínových zvyškov do C-terminálneho chvosta MCT4 (MCT4-6xHis) mohlo uľahčiť transportnú aktivitu MCT4, keď je heterológne exprimovaný v oocytoch Xenopus. Naše výsledky ukazujú, že integrácia šiestich histidínov do C-terminálneho chvosta skutočne zvyšuje transportnú aktivitu MCT4 v rovnakom rozsahu ako koexpresia MCT4-WT s CAII. Transportná aktivita MCT4-6xHis by mohla byť ďalej zvýšená koexpresiou s extracelulárnym CAIV, ale nie s intracelulárnym CAII. Injekcia protilátky proti histidínovému zhluku do oocytov exprimujúcich MCT4 znížila transportnú aktivitu MCT4-6xHis, zatiaľ čo aktivita MCT4-WT zostala nezmenená. Celkovo tieto zistenia naznačujú, že transportná aktivita protónovo viazaného monokarboxylátového transportéra MCT4 môže byť uľahčená integráciou endogénnej protónovej antény do C-koncového chvosta transportéra.

Kľúčové slová: Xenopus oocytes iónovo selektívne mikroelektródy anténa zbierajúca protóny transportný metabolón.


Obsah

A dopravca nie je súčasne otvorená pre extracelulárne aj intracelulárne prostredie. Buď je otvorená vnútorná brána, alebo je otvorená vonkajšia brána. Naproti tomu a kanál môže byť otvorený pre obe prostredia súčasne, čo umožňuje molekulám difundovať bez prerušenia. Nosiče majú väzbové miesta, ale póry a kanály nie. [5] [6] [7] Keď je kanál otvorený, milióny iónov môžu prejsť cez membránu za sekundu, ale len 100 až 1000 molekúl typicky prejde cez nosnú molekulu za rovnaký čas. [8] Každý nosný proteín je navrhnutý tak, aby rozpoznal iba jednu látku alebo jednu skupinu veľmi podobných látok. Výskum koreloval defekty v špecifických nosných proteínoch so špecifickými chorobami. [9]

Aktívny transport je pohyb látky cez membránu proti jej koncentračnému gradientu. Zvyčajne ide o akumuláciu vysokých koncentrácií molekúl, ktoré bunka potrebuje, ako je glukóza alebo aminokyseliny. Ak proces využíva chemickú energiu, ako je adenozíntrifosfát (ATP), nazýva sa primárny aktívny transport. Sekundárny aktívny transport zahŕňa použitie elektrochemického gradientu a nevyužíva energiu vyrobenú v bunke. [10] Na rozdiel od kanálových proteínov, ktoré len pasívne transportujú látky cez membrány, nosné proteíny môžu transportovať ióny a molekuly buď pasívne prostredníctvom uľahčenej difúzie, alebo prostredníctvom sekundárneho aktívneho transportu. [11] Nosný proteín je potrebný na presun častíc z oblastí s nízkou koncentráciou do oblastí s vysokou koncentráciou. Tieto nosné proteíny majú receptory, ktoré sa viažu na špecifickú molekulu (substrát), ktorá potrebuje transport. Molekula alebo ión, ktorý sa má transportovať (substrát), sa musí najprv viazať na väzbové miesto na molekule nosiča s určitou väzbovou afinitou. Po naviazaní, zatiaľ čo väzobné miesto smeruje rovnakým smerom, nosič zachytí alebo oklúzi (prijme a zadrží) substrát vo svojej molekulárnej štruktúre a spôsobí vnútornú translokáciu, takže otvor v proteíne teraz smeruje na druhú stranu plazmatická membrána. [12] Nosný proteínový substrát sa v tomto mieste uvoľňuje podľa jeho väzbovej afinity.

Uľahčená difúzia je prechod molekúl alebo iónov cez biologickú membránu cez špecifické transportné proteíny a nevyžaduje si žiadnu energiu. Uľahčená difúzia sa používa najmä v prípade veľkých polárnych molekúl a nabité ióny, akonáhle sú takéto ióny rozpustené vo vode, nemôžu voľne difundovať cez bunkové membrány kvôli hydrofóbnej povahe koncov mastných kyselín fosfolipidov, ktoré tvoria dvojvrstvy. Typ nosných proteínov používaných pri uľahčenej difúzii sa mierne líši od tých, ktoré sa používajú pri aktívnom transporte. Stále sú to transmembránové nosné proteíny, ale sú to hradlové transmembránové kanály, čo znamená, že sa vnútorne nepremiestňujú, ani nevyžadujú, aby fungovali ATP. Substrát sa odoberie na jednej strane hradlového nosiča a bez použitia ATP sa substrát uvoľní do bunky. Môžu byť použité ako potenciálne biomarkery.

Spätná doprava, príp obrátenie transportéra, je jav, pri ktorom sa substráty membránového transportného proteínu pohybujú v opačnom smere, ako je ich typický pohyb transportérom. [13] [14] [15] [16] [17] Obrátenie transportéra typicky nastáva, keď je membránový transportný proteín fosforylovaný konkrétnou proteínkinázou, čo je enzým, ktorý k proteínom pridáva fosfátovú skupinu. [13] [14]

1: Kanály/póry Edit

  • α-helikálne proteínové kanály, ako napríklad napäťovo riadený iónový kanál (VIC), ligandom riadený iónový kanál (LGIC)
  • β-barelové poríny, ako je akvaporín
  • toxíny tvoriace kanál, vrátane kolicínov, toxínu záškrtu a iných
  • Neribozomálne syntetizované kanály, ako je gramicidín, ktoré fungujú pri exporte enzýmov, ktoré trávia bakteriálne bunkové steny v ranom kroku bunkovej lýzy.

Uľahčená difúzia prebieha do a von z bunkovej membrány cez kanály/póry a nosiče/portéry.

Kanály sú v otvorenom alebo zatvorenom stave. Keď je kanál otvorený miernym konformačným prepínačom, je súčasne otvorený pre obe prostredia (extracelulárne a intracelulárne)

Póry sú týmto obom prostrediam nepretržite otvorené, pretože neprechádzajú konformačnými zmenami. Sú vždy otvorení a aktívni.

2: Elektrochemické potenciálom poháňané transportéry Edit

Tiež sa nazývajú nosné proteíny alebo sekundárne nosiče.

3: Primárne aktívne transportéry Edit

    3.A: Transportéry poháňané hydrolýzou väzby P-P:
      (ABC transportér), ako je MDR, CFTR ("V" vo vzťahu k vakuolárnej). ("P" súvisiace s fosforyláciou), ako napríklad:

    4: Skupinové translokátory Edit

    Skupinové translokátory poskytujú špeciálny mechanizmus na fosforyláciu cukrov pri ich transporte do baktérií (skupinová translokácia PEP)

    5: Nosiče elektrónov Edit

    Transmembránové nosiče elektrónového prenosu v membráne zahŕňajú dvojelektrónové nosiče, ako sú oxidoreduktázy disulfidových väzieb (DsbB a DsbD v E. coli), ako aj jednoelektrónové nosiče, ako je NADPH oxidáza. Tieto redoxné proteíny sa často nepovažujú za transportné proteíny.

    Každý nosný proteín, najmä v rámci tej istej bunkovej membrány, je špecifický pre jeden typ alebo rodinu molekúl. Napríklad GLUT1 je pomenovaný nosný proteín nachádzajúci sa takmer vo všetkých membránach živočíšnych buniek, ktorý prenáša glukózu cez dvojvrstvu. Ďalšie špecifické nosné proteíny tiež pomáhajú telu fungovať dôležitými spôsobmi. Cytochrómy pôsobia v elektrónovom transportnom reťazci ako nosné proteíny pre elektróny. [10]

    Množstvo dedičných chorôb zahŕňa defekty v nosných proteínoch v konkrétnej látke alebo skupine buniek. Cysteinúria (cysteín v moči a močovom mechúre) je ochorenie zahŕňajúce defektné cysteínové nosičové proteíny v membránach obličkových buniek. Tento transportný systém normálne odstraňuje cysteín z tekutiny určenej na moč a vracia túto esenciálnu aminokyselinu do krvi. Keď tento nosič zlyhá, veľké množstvo cysteínu zostáva v moči, kde je relatívne nerozpustný a má tendenciu sa zrážať. Toto je jedna z príčin močových kameňov. [18] Ukázalo sa, že niektoré proteínové nosiče vitamínov sú nadmerne exprimované u pacientov s malígnym ochorením. Napríklad sa ukázalo, že hladiny riboflavínového nosičového proteínu (RCP) sú výrazne zvýšené u ľudí s rakovinou prsníka. [19]

    1. ^Membrána + transport + proteíny v National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
    2. ^ Perland, Emelie Bagchi, Sonchita Klaesson, Axel Fredriksson, Robert (2017-09-01). "Charakteristika 29 nových atypických nosičov rozpustených látok typu hlavnej skupiny facilitátorov: evolučná konzervácia, predpokladaná štruktúra a koexpresia neurónov". Otvorená biológia. 7 (9): 170142. doi:10.1098/rsob.170142. ISSN2046-2441. PMC5627054. PMID28878041.
    3. ^
    4. Hediger, Matthias A. Romero, Michael F. Peng, Ji-Bin Rolfs, Andreas Takanaga, Hitomi Bruford, Elspeth A. (február 2004). "ABC nosičov rozpustených látok: fyziologické, patologické a terapeutické dôsledky ľudských membránových transportných proteínov Úvod". Pflügers Archiv: European Journal of Physiology. 447 (5): 465-468. doi:10.1007/s00424-003-1192-y. ISSN0031-6768. PMID14624363. S2CID1866661.
    5. ^ ab
    6. Perland, Emelie Fredriksson, Robert (marec 2017). "Klasifikačné systémy sekundárnych aktívnych transportérov". Trendy vo farmakologických vedách. 38 (3): 305-315. doi:10.1016/j.tips.2016.11.008. ISSN1873-3735. PMID27939446.
    7. ^ Sadava, David a kol. Život, veda o biológii, 9. vydanie. Macmillan Publishers, 2009. 1-4292-1962-9. p. 119.
    8. ^
    9. Cooper, Geoffrey (2009). Bunka: Molekulárny prístup. Washington, DC: ASM Press. p. 62. ISBN9780878933006 .
    10. ^ Thompson, Liz A. Absolvovanie záverečného testu z biológie v Severnej Karolíne. American Book Company, Inc. 2007. 1-59807-139-4. p. 97.
    11. ^
    12. Assmann, Sarah (2015). „Preprava rozpustených látok“. V Taiz, Lincoln Zeiger, Edward (eds.). Fyziológia a vývoj rastlín. Sinauer. p. 151.
    13. ^ Sadava, David, a kol. Život, veda o biológii, 9. vydanie. Macmillan Publishers, 2009. 1-4292-1962-9. p. 119.
    14. ^ ab Ashley, Ruth. Hann, Gary. Han, Seong S. Bunková biológia. New Age International Publishers. 8122413978. s. 113.
    15. ^ Taiz, Lincoln. Zeigler, Eduardo. Fyziológia a vývoj rastlín. Sinauer Associates, 2015. 978-1-60535-255-8. s. 151.
    16. ^ Kent, Michael. Pokročilá biológia. Oxford University Press USA, 2000. 0-19-914195-9. s. 157–158.
    17. ^ ab
    18. Bermingham DP, Blakely RD (október 2016). "Kináza-dependentná regulácia monoamínových neurotransmiterových transportérov". Pharmacol. Rev. 68 (4): 888-953. doi:10.1124/pr.115.012260. PMC5050440. PMID27591044.
    19. ^ ab
    20. Miller GM (január 2011). „Vznikajúca úloha receptora 1 spojeného so stopovým amínom vo funkčnej regulácii monoamínových transportérov a dopamínergickej aktivite“. Journal of Neurochemistry. 116 (2): 164–176. doi:10.1111/j.1471-4159.2010.07109.x. PMC3005101. PMID21073468.
    21. ^
    22. Scholze P, Nørregaard L, Singer EA, Freissmuth M, Gether U, Sitte HH (2002). "Úloha iónov zinku v reverznom transporte sprostredkovanom monoamínovými transportérmi". Časopis biologickej chémie. 277 (24): 21505–13. doi: 10.1074/jbc.M112265200 . PMID11940571.
    23. ^
    24. Robertson SD, Matthies HJ, Galli A (2009). "Bližší pohľad na amfetamínom vyvolaný spätný transport a obchodovanie s transportérmi dopamínu a norepinefrínu". Molekulárna neurobiológia. 39 (2): 73-80. doi:10.1007/s12035-009-8053-4. PMC2729543. PMID19199083.
    25. ^
    26. Kasatkina LA, Borisova TA (november 2013). "Uvoľňovanie glutamátu z krvných doštičiek: exocytóza verzus zvrátenie transportéra glutamátu". The International Journal of Biochemistry & Cell Biology. 45 (11): 2585–2595. doi:10.1016/j.biocel.2013.08.004. PMID23994539.
    27. ^ Sherwood, Lauralee. 7. vydanie. Fyziológia človeka. Od buniek k systémom. Cengage Learning, 2008. s. 67
    28. ^ Rao, PN, Levine, E a kol. Zvýšenie nosného proteínu riboflavínu v sére pri rakovine prsníka. Biomarkery epidemiolu rakoviny Predch. Zväzok 8 č. 11. s. 985–990

    Anderle, P., Barbacioru, C., Bussey, K., Dai, Z., Huang, Y., Papp, A., Reinhold, W., Sadee, W., Shankavaram, U., & Weinstein, J. (2004). Membránové transportéry a kanály: Úloha transportómu pri chemosenzitivite a chemorezistencii rakoviny. Cancer Research, 54, 4294-4301.


    Sťažnosť DMCA

    Ak sa domnievate, že obsah dostupný prostredníctvom webovej lokality (ako je definované v našich Zmluvných podmienkach) porušuje jedno alebo viacero vašich autorských práv, upozornite nás na to písomným oznámením („Oznámenie o porušení“), ktoré obsahuje informácie opísané nižšie, určenému agent uvedený nižšie. Ak Varsity Tutors podnikne kroky v reakcii na Oznámenie o porušení, v dobrej viere sa pokúsi kontaktovať stranu, ktorá takýto obsah sprístupnila, prostredníctvom najaktuálnejšej e-mailovej adresy, ktorú táto strana poskytla Varsity Tutors.

    Vaše Oznámenie o porušení môže byť preposlané strane, ktorá sprístupnila obsah, alebo tretím stranám, ako je ChillingEffects.org.

    Upozorňujeme, že budete niesť zodpovednosť za škody (vrátane nákladov a poplatkov za právne zastupovanie), ak nepravdivo označíte, že produkt alebo aktivita porušuje vaše autorské práva. Ak si teda nie ste istí, že obsah, ktorý sa nachádza na webovej lokalite alebo na ktorý odkazuje, porušuje vaše autorské práva, mali by ste najprv zvážiť kontaktovanie právnika.

    Ak chcete podať oznámenie, postupujte podľa týchto krokov:

    Musíte zahrnúť nasledovné:

    Fyzický alebo elektronický podpis vlastníka autorských práv alebo osoby oprávnenej konať v jeho mene Identifikácia autorského práva, o ktorom sa tvrdí, že došlo k jeho porušeniu, dostatočný popis povahy a presného umiestnenia obsahu, o ktorom tvrdíte, že porušuje vaše autorské práva detail, ktorý umožní učiteľom Varsity nájsť a pozitívne identifikovať tento obsah, napríklad požadujeme odkaz na konkrétnu otázku (nielen názov otázky), ktorá obsahuje obsah a popis ktorej konkrétnej časti otázky – obrázok, odkaz, text atď. – vaša sťažnosť sa týka vášho mena, adresy, telefónneho čísla a e-mailovej adresy a vaše vyhlásenie: (a) že sa v dobrej viere domnievate, že použitie obsahu, o ktorom tvrdíte, že porušuje vaše autorské práva, nemáte oprávnenie zo zákona alebo od vlastníka autorských práv alebo takého zástupcu vlastníka (b) že všetky informácie uvedené vo vašom Oznámení o porušení sú presné a (c) pod hrozbou trestu za krivú prísahu, že buď vlastník autorských práv alebo osoba oprávnená konať v ich mene.

    Zašlite svoju sťažnosť nášmu určenému zástupcovi na adresu:

    Charles Cohn Varsity Tutors LLC
    101 S. Hanley Rd, suita 300
    St. Louis, MO 63105


    Kompetitívny transport sodíkových iónov a protónov v cytoplazmatickom prístupovom kanáli Na+,K+-ATPázy

    Zmeny v kapacite a vodivosti lipidových dvojvrstvových membrán boli študované s adsorbovanými membránovými fragmentmi obsahujúcimi Na+,K+-ATPázu. Tieto zmeny boli iniciované rýchlym uvoľnením protónov z viazanej formy ("cageed H+" ) indukovaným UV zábleskom. Zmeny kapacity v prítomnosti Na+,K+-ATPázy boli ovplyvnené frekvenciou aplikovaného napätia, pH a koncentráciou sodíkových iónov. Pridanie sodíkových iónov zmenilo zmeny kapacity spôsobené skokom pH v médiu v dôsledku fotolýzy H+ v klietke a veľkosť a znak tohto účinku záviseli od počiatočného pH. Tieto výsledky sú vysvetlené kompetitívnou väzbou sodíkových iónov a protónov na iónové väzbové miesta Na+,K+-ATPázy na jej cytoplazmatickej strane. pH, pri ktorom sa zmenilo znamienko účinku sodíkových iónov, umožňuje vyhodnotenie pK protónového väzbového miesta, čo je asi 7,6.

    Denník

    Biochémia (Moskva) Supplement Series A: Membrane and Cell Biology &ndash Springer Journals


    Generovanie nosiča energie: ATP

    Rovnako ako v medzimembránovom priestore mitochondrií počas bunkového dýchania vytvára nahromadenie vodíkových iónov vo vnútri lúmenu tylakoidu koncentračný gradient. Pasívna difúzia vodíkových iónov z vysokej koncentrácie (v tylakoidnom lúmene) do nízkej koncentrácie (v stróme) sa využíva na vytvorenie ATP, rovnako ako v elektrónovom transportnom reťazci bunkového dýchania. Ióny vytvárajú energiu v dôsledku difúzie a pretože všetky majú rovnaký elektrický náboj, ktorý sa navzájom odpudzuje.

    Aby sa uvoľnila táto energia, vodíkové ióny sa ponáhľajú cez akýkoľvek otvor, podobne ako voda prúdiaca cez dieru v priehrade. V tylakoide je tento otvor prechodom cez špecializovaný proteínový kanál nazývaný ATP syntáza. Energia uvoľnená prúdom vodíkových iónov umožňuje ATP syntáze pripojiť tretiu fosfátovú skupinu k ADP, ktorá tvorí molekulu ATP (obrázok 2). Tok vodíkových iónov cez ATP syntázu sa nazýva chemiosmóza, pretože ióny sa pohybujú z oblasti s vysokou koncentráciou do oblasti s nízkou koncentráciou cez polopriepustnú štruktúru.

    V súhrne: Reakcie závislé od svetla

    Pigmenty prvej časti fotosyntézy, reakcie závislé od svetla, absorbujú energiu zo slnečného žiarenia. Fotón narazí na anténne pigmenty fotosystému II, aby inicioval fotosyntézu. Energia putuje do reakčného centra, ktoré obsahuje chlorofyl a do elektrónového transportného reťazca, ktorý pumpuje vodíkové ióny do vnútra tylakoidu. Táto akcia vytvára vysokú koncentráciu iónov. Ióny prechádzajú cez ATP syntázu cez chemiosmózu za vzniku molekúl ATP, ktoré sa využívajú na tvorbu molekúl cukru v druhej fáze fotosyntézy. Fotosystém I absorbuje druhý fotón, čo vedie k vytvoreniu molekuly NADPH, ďalšej energie a redukčného nosiča energie pre reakcie nezávislé na svetle.


    Protónový gradient naprieč membránami

    Dôležitým aktívnym transportným procesom, ktorý sa vyskytuje v procese transportu elektrónov v membránach mitochondrií aj chloroplastov, je transport protónov za vzniku protónového gradientu. Tento protónový gradient alebo protónový potenciál poháňa fosforyláciu ATP spojenú s ATP syntázou.

    Proces transportu elektrónov v tylakoidných membránach chloroplastov poskytuje energetické elektróny cytochrómovému komplexu, ktorý pumpuje protóny cez membránu v smere opačnom ku koncentračnému gradientu. Potenciál poskytovaný týmto protónovým gradientom potom poháňa konverziu ADP na ATP.

    V prípade mitochondriálnej membrány je cieľom produkovať ATP ako energetickú menu pre bunkové procesy oxidáciou potravinového materiálu (oxidačná fosforylácia). Komplexy I, III a IV procesu transportu elektrónov pumpujú protóny proti ich koncentračnému gradientu. Tento protónový potenciál poskytuje energiu pre ATP syntázu na uskutočnenie procesu fosforylácie ADP na ATP.