Informácie

Prečo nemôže amyláza rozkladať glykogén?

Prečo nemôže amyláza rozkladať glykogén?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Amyláza je enzým, ktorý štiepi škrob vo forme amylopektínu a amylózy. Amylóza aj amylopektín sú tvorené alfa glukózou spojenou (1-4) a (1-6) glykozidickými väzbami. Glykogén nie je výnimkou, len má viac rozvetvenia. Prečo však vyhľadávanie na Googli ukazuje, že je hydrolyzovaný glykogénfosforylázou a nie amylázou? Tiež, ako môže amyláza tráviť (1,6) a (1,4) glykozidické väzby?

Akákoľvek pomoc by bola veľmi cenená.


Približne je možné uvažovať o aktívnych miestach enzýmov, ktoré majú dva aspekty. Prvý sa týka katalýzy - v tomto prípade prerušenia glykozidickej väzby. Druhý sa týka väzby substrátu. Tento prehľad α-amyláz od MacGregora a kol. ukazuje, že existuje množstvo a -amyláz, ktoré sa líšia v tomto poslednom ohľade - v ich substrátovej špecifickosti. Vo všeobecnosti existujú väzbové miesta pre rôzny počet glukózových zvyškov na oboch stranách štiepenej väzby. Toto je znázornené na obr. 3 tohto prehľadu:

Dôležitým rozdielom v štruktúre glykogénu a škrobu (amylopektín) - len málokedy sa uvádza vo všeobecných biochemických alebo biologických textoch - je ich rozvetvená vetva:

Ako vysvetľuje táto moja predchádzajúca odpoveď na inú otázku, výsledkom je guľovitá štruktúra granúl glykogénu, v ktorej sú prístupné iba konce reťazcov. (Nasledujúci obrázok z Protopedie to ilustruje lepšie, najmä ak si to predstavíte v troch dimenziách.)

Miesto viažuce substrát a -amylázy preto nemá prístup k zvyškom, ktoré sa na ňu musia viazať, aby mohli vykonávať hydroýzu glykogénu, a v skutočnosti je enzým, ktorý štiepi glykogén - glykogénfosforyláza - špecifický pre tieto voľné konce.

Α-amyláz, ktoré môžu hydrolyzovať glykozidové väzby α-1,4 a α-1,6, je pomerne málo v porovnaní s tými, ktoré sú špecifické pre jeden alebo druhý typ väzby (pozri Tabuľka 2 recenzie MacGregor, ak k nej môžete získať prístup). Dojem získaný z nadväzovania na dva z týchto príkladov je, že prítomné enzýmy môžu existovať alternatívne konformácie, z ktorých ten správny je spúšťaný substrátom. Príkladom je enzým odbúravajúci glykogén, ktorého štúdie v Sulfolobus solfataricus a Candida glabrata možno čítať voľne online. Aj keď je o niečo menej priamo relevantný, príklad a Thermoactinomyces vulgaris neopullulanáza je ďalšou variáciou na túto tému.


Amylase

Naši redaktori skontrolujú, čo ste odoslali, a rozhodnú, či článok zrevidujú.

Amylase, akýkoľvek člen triedy enzýmov, ktoré katalyzujú hydrolýzu (štiepenie zlúčeniny pridaním molekuly vody) škrobu na menšie molekuly sacharidov, ako je maltóza (molekula zložená z dvoch molekúl glukózy). Tri kategórie amyláz, označené alfa, beta a gama, sa líšia v spôsobe, akým útočia na väzby molekúl škrobu.

Alfa-amyláza je rozšírená medzi živými organizmami. V zažívacom systéme ľudí a mnohých ďalších cicavcov je alfa-amyláza nazývaná ptyalin produkovaná slinnými žľazami, zatiaľ čo pankreatická amyláza je pankreasom vylučovaná do tenkého čreva. Optimálne pH alfa-amylázy je 6,7–7,0.

Ptyalin sa zmieša s jedlom v ústach, kde pôsobí na škroby. Napriek tomu, že jedlo zostáva v ústach len krátko, pôsobenie ptyalínu v žalúdku pokračuje až niekoľko hodín - kým sa jedlo nezmieša so žalúdočnými sekrétmi, ktorých vysoká kyslosť ptyalin deaktivuje. Tráviaci účinok Ptyalinu závisí od toho, koľko kyseliny je v žalúdku, ako rýchlo sa obsah žalúdka vyprázdni a ako dôkladne sa jedlo s kyselinou zmieša. Za optimálnych podmienok môže byť až 30 až 40 percent požitých škrobov rozložených na maltózu ptyalínom počas trávenia v žalúdku.

Keď potrava prechádza do tenkého čreva, zvyšok molekúl škrobu je katalyzovaný hlavne na maltózu pankreatickou amylázou. K tomuto kroku pri trávení škrobu dochádza v prvej časti tenkého čreva (dvanástniku), oblasti, do ktorej sa pankreatické šťavy vyprázdňujú. Vedľajšie produkty hydrolýzy amylázy sú v konečnom dôsledku rozdelené inými enzýmami na molekuly glukózy, ktoré sa rýchlo absorbujú črevnou stenou.

Beta-amylázy sú prítomné v kvasinkách, plesniach, baktériách a rastlinách, najmä v semenách. Sú hlavnými zložkami zmesi nazývanej diastáza, ktorá sa používa pri odstraňovaní škrobových glejov z textílií a pri premene obilných zŕn na fermentovateľné cukry. Beta-amyláza má optimálne pH 4,0 – 5,0.

Gama-amylázy sú známe svojou účinnosťou pri štiepení určitých typov glykozidických väzieb v kyslom prostredí. Optimálne pH gama-amylázy je 3,0.

Redaktori Encyclopaedia Britannica Tento článok bol naposledy revidovaný a aktualizovaný Karou Rogersovou, vedúcou redaktorkou.


Ak sú vaše hladiny amylázy v krvi vyššie ako normálne, môžu byť vaše slinné žľazy alebo pankreatické žľazy zapálené alebo infikované. Mohlo by to byť spôsobené zdravotnými problémami, ako je rakovina pankreasu, vaječníkov alebo pľúc mumps, perforovaný vred, upchaté kanáliky v pankrease, črevná blokáda alebo zapálený žlčník.

Ak je váš pankreas vážne poškodený, nemusí byť schopný produkovať významné množstvo amylázy. Nízke hladiny amylázy v krvi môže spôsobiť aj rakovina pankreasu, ochorenie obličiek, preeklampsia, cystická fibróza a zlyhanie pečene. Liečba týchto stavov môže pomôcť obnoviť hladiny amylázy na normálnu úroveň.


Amyláza a jednoduchý enzýmový experiment

Pokiaľ ide o trávenie, žuvanie je jasným východiskovým bodom. Menej zrejmé sú však všetky enzýmy obsiahnuté v našich slinách, ktoré tiež pomáhajú tráveniu. Jednoducho povedané, enzýmy sú chemikálie, ktoré pomáhajú pri rozklade látok alebo spôsobujú určitú chemickú reakciu. V prípade slín konkrétny enzým nazývaný amyláza napomáha rozkladu alebo tráveniu uhľohydrátov a škrobu a premieňa ich na cukry. Súčasťou funkcie žuvania je nielen rozdrviť naše jedlo na menšie kúsky, ale aj dôkladne premiešať jedlo s amylázou, aby sa naše jedlo strávilo efektívnejšie. Účinky amylázy sme mohli vedome zažiť pri konzumácii škrobnatých alebo na sacharidy bohatých potravín a všimli sme si, že po chvíli žuvania sa jedlo stane mierne sladším. Táto sladká chuť je výsledkom toho, že amyláza rozkladá sacharidy alebo škrob na cukry sladšej chuti.

Vyvinuli sme jednoduchý laboratórny experiment demonštrujúci účinky amylázy, ktorý môže urobiť každý s nejakým základným vybavením. Pravdepodobne ide o experiment, ktorý vyvinuli iní, len som sa s ním predtým nestretol. Všetko, čo potrebujete, je skúmavka, voda bez chlóru, slané krekry, jodid draselný a pľuvadlo. Vodu z vodovodu je možné odchlórovať tak, že ju necháte 24 hodín pôsobiť, a jodid draselný (IKI) a skúmavky je možné zakúpiť online.

Tu sú kroky k tomuto experimentu:
1. Rozdrvte časť slaného krekru na jemný prášok. Nepotrebujete veľa, iba toľko, aby ste pokryli dno skúmavky. (toto napodobňuje účinky žuvania)
2. Umiestnite rozdrvený kreker na dno skúmavky, potrebujete len toľko, aby ste zakryli dno.
3. Do skúmavky pridajte rovnaké množstvo dechlórovanej vody a dôkladne premiešajte.
4. Do zmesi na sušenie vody pridajte jednu alebo dve kvapky jodidu draselného (IKI) a znova dôkladne premiešajte. V tomto bode by mala veľká časť krekry dostať hnedú farbu. Je to dôsledok zafarbenia škrobov IKI v sušienke hnedou.
5. Zdvojnásobte (alebo o niečo viac) celkový objem v skúmavke so slinami. Áno, nechajte si v ústach nahromadiť trochu pľuvadla a potom pľuvajte do skúmavky.
6. Premiešajte a počkajte, čo sa stane.


Aké sú účinky amylázy na škrob? (s obrázkami)

Amyláza je enzým prítomný v ľudských slinách určený na rozklad škrobu prítomného v potravinách, ako sú zemiaky, ryža a obilné zrná. Hlavným účinkom amylázy na škrob je rozdelenie na jednoduché cukry, ktoré sa v tele používajú ako bezprostredný zdroj energie. Jeden z dôvodov, prečo potraviny, ktoré obsahujú vysoké množstvo škrobu, začínajú pri žuvaní chutiť mierne sladko, je dôsledkom toho, že amyláza rozkladá škrob na cukor. Ďalším zdrojom produkcie amylázy je pankreas, ktorý katalyzuje rozklad diétneho škrobu v tele na energetické využitie.

U ľudí a niektorých zvierat je amyláza enzým bežne prítomný v slinách, ktorý pomáha rozkladať škrob prítomný v potravinách bohatých na sacharidy, ako sú zrná, fazuľa a zelenina. Tento účinok amylázy na škrob pomáha predtráviť potravu predtým, ako vstúpi do tráviaceho systému, čím šetrí čas a energiu v procese trávenia. Enzým amyláza rozkladá škrob v potravinách, ako sú zemiaky a ryža, na jednoduché cukry, ktoré sa používajú ako zdroje energie pre telo. Hoci je tento enzým u väčšiny jedincov veľmi bežný, niektorí ľudia môžu mať v slinách veľmi nízke hladiny tohto enzýmu.

Amyláza tiež pomáha uhľohydrátom v potravinách rozkladať sa rýchlejšie a ľahšie, čo môže zabrániť plynatosti alebo nadúvaniu. Niektoré spoločnosti zaoberajúce sa doplnkami vyrábajú umelú amylázu práve z tohto dôvodu, ale na určenie ich úplných účinkov na ľudské zdravie sú potrebné súčasné štúdie. Pankreas tiež produkuje amylázu, ktorá ďalej pomáha rozkladať potravinový škrob v ľudskom tele. Tento účinok, ktorý má amyláza na škrob v pankrease, tiež pomáha telu dodať energiu rozkladom sacharidov na jednoduché cukry.

Pri výrobe chleba zahŕňa hlavný účinok amylázy na škrob rozklad kvasiniek, ktoré sa potom premieňajú na jednoduché cukry. Tieto jednoduché cukry poskytujú výživu kvasinkám, ktoré im pomáhajú rásť, a pomáhajú chlebu správne kysnúť. Amyláza sa tiež pridáva do kvasníc pri výrobe piva a vína, pretože tiež pomáha štiepiť škrob na jednoduché cukry a napomáha kvaseniu. Účinok amylázy na škrob pri výrobe piva a vína častejšie zahŕňa pridanie enzýmov amylázy do zŕn, ako je jačmeň a raž, a v niektorých prípadoch aj do čistého cukru.


Táto webová stránka má prehľad o trávení bielkovín, tukov a sacharidov.

Obrázok 15.19. Mechanické a chemické trávenie potravy prebieha v mnohých krokoch, začínajúc v ústach a končiac v konečníku.

Ktoré z nasledujúcich tvrdení o tráviacich procesoch je pravdivé?

  1. Amyláza, maltáza a laktáza v ústach trávia uhľohydráty.
  2. Trypsín a lipáza v žalúdku trávia bielkoviny.
  3. Žlč emulguje lipidy v tenkom čreve.
  4. Do tenkého čreva sa neabsorbuje žiadne jedlo.

Eliminácia

Posledným krokom pri trávení je eliminácia nestráveného obsahu potravy a odpadových produktov. Nestrávený potravinový materiál vstupuje do hrubého čreva, kde sa väčšina vody reabsorbuje. Pripomeňme, že hrubé črevo je tiež domovom mikroflóry nazývanej „črevná flóra“, ktorá pomáha pri procese trávenia. Polotuhý odpad sa peristaltickými pohybmi svalu presúva cez hrubé črevo a ukladá sa v konečníku. Keď sa konečník rozširuje v reakcii na skladovanie fekálnych hmôt, spúšťa nervové signály potrebné na vyvolanie nutkania na elimináciu. Pevný odpad sa vylučuje cez konečník pomocou peristaltických pohybov konečníka.


Praktická práca pre vzdelávanie

Trieda praktická

Zmerajte potrebný čas amylázy úplne sa rozpadnúť škrobodoberaním vzoriek v 10-sekundových intervaloch a zaznamenaním času, v ktorom roztok už neposkytuje modročiernu farbu s roztokom jódu (ale roztok jódu zostáva oranžový). Na poskytnutie riešení pre rôzne použite vyrovnávacie pamäte pH. Vypočítajte sadzba z toho enzým riadená reakcia výpočtom 1÷ času.

Organizácia lekcie

Tento postup je pre jednotlivcov dostatočne jednoduchý, ak máte dostatok jamkových dlaždíc. Ak sa rozhodnete skúmať päť pH, skupiny piatich študentov by mohli vyšetrovanie dokončiť spoluprácou a zdieľaním výsledkov.

Prístroje a chemikálie

Pre každú skupinu študentov:

Injekčné striekačky, 5 cm 3, 2 (1 pre škrob, 1 pre amylázu)

Roztok jódu vo fľaši s kvapkadlom (Poznámka 4)

Skúmavka, 1 pre každé testované pH

Dimple dlaždice alebo biele dlaždice

Pre triedu - zostavuje technik/ učiteľ:

Amyláza 1% (alebo 0,5%) (Poznámka 1)

Škrob 1% (alebo 0,5%) (Poznámka 2)

Tlmiace roztoky pokrývajúce rozsah pH, ​​každý s označenou injekčnou striekačkou/plastovou pipetou (Poznámka 3)

Zdravotné a bezpečnostné a technické poznámky

Roztok amylázy a roztok jódu sú po vyrobení málo rizikové. Pri manipulácii s jódovým roztokom noste ochranu očí.
Nebezpečenstvo nárazníkov sa môže líšiť. Pozrite si kartu receptu CLEAPSS alebo informácie o dodávateľovi a uvidíte Poznámka 3.

1 Amyláza (pozri kartu rizika a recept CLEAPSS) Práškový enzým je ŠKODLIVÝ, ale roztoky menšie ako 1% sú NÍZKE NEBEZPEČENSTVO. Je rozumné v dostatočnom predstihu otestovať aktivitu skladovaného enzýmu pri jeho obvyklej pracovnej koncentrácii, aby sa skontrolovalo, či sa substráty rozkladajú vhodnou rýchlosťou. Enzýmy sa môžu pri skladovaní degradovať a to poskytuje čas na úpravu koncentrácií alebo na získanie čerstvých zásob. Amyláza bude pomaly strácať aktivitu, preto je najlepšie vymyslieť novú dávku pre každú hodinu. Dávky sa môžu líšiť v aktivite a výsledky zozbierané v rôzne dni nebudú porovnateľné. Optimálna teplota pre váš enzým je uvedená na štítku dodávateľa.

Používanie slín: Laboratórna príručka CLEAPSS poskytuje návod na opatrenia, ktoré je potrebné vykonať (vrátane hygienických opatrení) na bezpečné používanie slín ako zdroja amylázy. To má výhodu v tom, že je to lacnejšie, nevyžaduje sa, aby technici vymýšľali nové riešenia každú hodinu, je to pre študentov priamo zaujímavé a slinná amyláza je spoľahlivá. Poskytuje tiež príležitosť naučiť sa správne hygienické opatrenia - vrátane zabezpečenia toho, aby študenti používali iba svoje vlastné vzorky slín (poskytnite na vypľutie malé kadičky), že študenti sú zodpovední za oplachovanie vlastného vybavenia a všetky kontaminované sklenené nádoby sú umiestnené v miske alebo vedre chlorečnanu sodného (I) pred umytím technikom.

2 Suspenzia škrobu – urobte čerstvý. Pripravte krém z 5 g rozpustného škrobu v studenej vode. Nalejte do 500 cm 3 vriacej vody a dobre premiešajte. Varte, kým nebudete mať číry roztok. Nepoužívajte modifikovaný škrob.

3 Pufre: (Pozri kartu receptov CLEAPSS) Ak vyrábate univerzálny pufor, bude obsahovať hydroxid sodný v množstve približne 0,25 M a mal by byť označený ako DRÁŽDIVÝ. Ak sa rozhodnete vyrobiť ďalšie pufre, pozrite si ďalšie relevantné karty nebezpečných látok alebo informácie o dodávateľovi, ak si kúpite pufrovacie roztoky/ tablety. (Poznámka 1)

4 Roztok jódu (pozri kartu rizika a recept CLEAPSS). Na testovanie škrobu je vhodný roztok 0,01 M. Urobte to 10-násobným zriedením 0,1 M roztoku. Akonáhle je roztok pripravený, predstavuje nízke riziko, ale pri rozliatí môže znečistiť pokožku alebo odev.

Etické problémy

S týmto postupom nie sú spojené žiadne etické problémy.

Postup

BEZPEČNOSŤ: Všetky pripravené roztoky predstavujú nízke riziko. Noste ochranné okuliare, pretože jód môže dráždiť oči.

Príprava

a Skontrolujte rýchlosť reakcie s navrhovanými objemami reaktantov, ktoré sa majú použiť – 2 cm 3 škrobu: 2 cm 3 amylázy: 1 cm 3 tlmivého roztoku pri pH 6. V ideálnom prípade by reakcia mala pri tomto pH trvať asi 60 sekúnd: toto je obvyklé optimum pre amylázu (pozri poznámku 1). Ak je reakcia príliš rýchla, znížte buď objem enzýmu, alebo zväčšite objem škrobu. Ak je reakcia príliš pomalá, zvýšte objem alebo koncentráciu enzýmu alebo znížte objem alebo koncentráciu škrobu.

Vyšetrovanie

b Na dlaždicu položte do riadkov jednotlivé kvapky roztoku jódu.

c Na skúmavku označte pH, ktoré sa má testovať.

d Striekačkou vložte 2 cm 3 amylázy do skúmavky.

e Do skúmavky pomocou injekčnej striekačky pridajte 1 cm 3 tlmivého roztoku.

f Použite ďalšiu striekačku na pridanie 2 cm 3 škrobu do roztoku amylázy/tlmivého roztoku, spustite stopky a nechajte ich zapnuté počas testu. Miešajte pomocou plastovej pipety.

g Po 10 sekundách kvapnite pomocou plastovej pipety jednu kvapku zmesi na prvú kvapku jódu. Roztok jódu by mal byť modro-čierny. Ak roztok jódu zostane oranžový, reakcia prebieha príliš rýchlo a škrob sa už rozložil. Nastriekajte zvyšok roztoku v pipete späť do skúmavky.

h Počkajte ďalších 10 sekúnd. Potom odstráňte druhú kvapku zmesi a pridajte do ďalšej kvapky jódu.

i Opakujte krok h kým roztok jódu a zmes amyláza/tlmivý roztok/škrob nezostanú oranžové.

j Môžete pripraviť kontrolnú kvapku na porovnanie s testovacími kvapkami. Čo by to malo obsahovať?

k Spočítajte, koľko jódových kvapiek ste použili, pričom každá zodpovedá 10 sekundám reakčného času.

l Celý postup zopakujte s ďalším z pH pufrov, ktoré chcete použiť, alebo zlúčte výsledky triedy.

m Zvážte zhromažďovanie opakovaných údajov, ak je čas.

n Zostrojte graf času potrebného na odbúranie škrobu proti pH alebo vypočítajte rýchlosť reakcie a rýchlosť vykresľovania proti pH.

Vyučovacie poznámky

Ide o priamu praktickú metódu poskytujúcu spoľahlivé a jednoznačné výsledky. Hlavné chyby budú v poradí zmiešania enzýmu/ substrátu/ pufra alebo v oneskorení vzorkovania, aby bol reakčný čas podhodnotený alebo bola rýchlosť nadhodnotená. Kolísanie teploty ovplyvňuje aktivitu enzýmu, takže výsledky zozbierané v rôznych dňoch nie sú porovnateľné.

Kontrola zdravia a bezpečnosti, september 2008

K stiahnutiu

Stiahnite si študentský hárok Skúmanie vplyvu pH na aktivitu amylázy (72 KB) s otázkami a odpoveďami.

Webové odkazy

Jasná a dôkladná prezentácia informácií o enzýmoch ako chemických katalyzátoroch a faktoroch ovplyvňujúcich ich aktivitu.

(Web bol otvorený v októbri 2011)

© 2019, Royal Society of Biology, 1 Naoroji Street, Londýn WC1X 0GB Registrovaná charitatívna organizácia č. 277981, Incorporated by Royal Charter


Glykogén a škrob sú dlhé rozvetvené polyméry glukózy, ktoré poskytujú rýchlo dostupný zdroj molekúl glukózy na glykolýzu. U všežravcov a bylinožravcov je primárnym zdrojom sacharidov (a teda glukózy) škrob z potravy. Katabolizmus amylózy a amylopektínu u ľudí začína v ústach slinamiamyláza. Tento enzým rozbije a (1-4) väzby obidvoch molekúl škrobu s výnimkou koncov a blízkych bodov vetiev (v prípade amylopektínu). Aj keď je slinný enzým inaktivovaný kyslosťou žalúdka, pankreatická a-amyláza pracuje na škrobe, ktorý sa dostal do tenkého čreva. Produkt týchto štiepení zahŕňa maltózu, maltotriozu a dextríny. Na ne pôsobia ďalšie črevné enzýmy: &alfa-glukozidáza odstraňuje jednotlivé glukózy z oligosacharidov a-dextrináza, tiež známy ako odštepovací enzým, môže zlomiť väzby alfa (1-6), ako aj väzby alfa (1-4).

Štruktúra glykogénu je odlišná, pretože väčšina odbúravania glykogénu prebieha skôr v bunkách organizmu než v tráviacom trakte. Primárnym enzýmom je fosforyláza (tiež známa ako glykogénfosforyláza), ktorá prerušuje väzbu koncovej glukózy na svojho suseda substitúciou fosfátovej skupiny. Výsledkom je glukózo-1-fosfát, ktorý je možné premeniť na glukózo-6-fosfát fosfoglukomutázy. G6P, samozrejme, môže vstúpiť do glykolytickej dráhy. A enzým odbúravajúci glykogén je tiež dôležitá, pretože fosforyláza nie je schopná pôsobiť bližšie ako päť glukózových zvyškov k miestu vetvenia.

Obrázok ( PageIndex <13> ). Glykogén je zásobná forma glukózy, ktorá sa štiepi pomocou glykogénfosforylázy (lineárne väzby a (1-4)) a odštepujúceho enzýmu (vetviaci bod a alfa(1-6) väzby).

Fosforyláza je homodimér, ktorý je alostericky kontrolovaný negatívne na glukózu, G6P a ATP a pozitívne na AMP. Okrem alosterických väzbových miest pre tieto molekuly a väzbového miesta substrátu viaže fosforyláza aj pyridoxal-5-fosfát ako esenciálny kofaktor. P5P je odvodený od pyridoxínu alebo vitamínu B6.

Podobne ako fosfoglycerátová mutáza v kroku 8 glykolýzy je fosfoglukomutáza fosforylovaným enzýmom, ktorý dočasne prenáša fosfátovú skupinu na substrát za vzniku medziproduktu glukóza-1,6-bisfosfátu.

Odvetvovací enzým má v skutočnosti dve funkcie: prenáša trisacharid zo 4-cukrovej vetvy na "1" strane &alfa(1-6) vetviacej väzby na koniec vetvy pripojenej k "6" strane bodu vetvenia. Potom hydrolyzuje &alfa(1-6) spájajúcu konečnú glukózu vetvy, pričom zanecháva nerozvetvený reťazec glukózy, ktorý môže fosforyláza napadnúť.

Použitie glykogénu predstavuje zaujímavú otázku: prečo ho používať ako molekulu skladujúcu energiu, keď sú tuky vo väčšine zvierat hojnejšie a efektívnejšie balia potenciálnu energiu? Ako je popísané v ďalšej časti, mastné kyseliny môžu byť metabolizované iba aeróbne, takže nemôžu slúžiť ako záložný zdroj paliva v anaeróbnych podmienkach. Okrem toho ani v aeróbnych podmienkach nemôže katabolizmus mastných kyselín vytvárať glukózu, ktorá je potrebná nielen pre bunkové palivo, ale v krvnom obehu pre mechanizmy kontroly spätnej väzby regulujúce organizmus.


Proteáza

Akýkoľvek enzým, ktorý štiepi proteín na jeho stavebné bloky, aminokyseliny, sa nazýva proteáza, čo je všeobecný pojem. Váš tráviaci trakt produkuje množstvo týchto enzýmov, ale tri hlavné proteázy sú pepsín, trypsín a chymotrypsín.

Špeciálne bunky vo vašom žalúdku produkujú neaktívny enzým pepsinogén, ktorý sa pri kontakte s kyslým prostredím vo vašom žalúdku mení na pepsín. Pepsín rozbíja určité chemické väzby v bielkovinách, produkuje menšie molekuly nazývané peptidy a začína trávenie bielkovín.

Váš pankreas produkuje trypsín a chymotrypsín, enzýmy, ktoré sa uvoľňujú do vášho tenkého čreva cez pankreatický kanál. Keď sa čiastočne strávené jedlo presunie zo žalúdka do čreva, trypsín a chymotrypsín dokončia trávenie bielkovín a vytvoria jednoduché aminokyseliny, ktoré sa absorbujú do vášho obehu.


Ako sa rozkladajú polysacharidy (uhľohydráty), tuky a bielkoviny?

Sacharidy, bielkoviny a tuky sú trávené v čreve, kde sú rozdelené na základné jednotky:

Sacharidy na cukry

Proteíny na aminokyseliny

Tuky na mastné kyseliny a glycerol

Telo používa tieto základné jednotky na vytváranie látok, ktoré potrebuje na rast, udržiavanie a aktivitu (vrátane iných sacharidov, bielkovín a tukov).

Polysacharidy sa rozkladajú na glukózu, tuky sa rozkladajú na mastné kyseliny a glycerol a bielkoviny sú rozdelené na aminokyseliny.

Vysvetlenie:

Polysachharidy sú tvorené tisíckami jednotiek glukózy.

V rastlinách sa uhľohydráty (polysacharidy) skladujú vo forme škrob. Skladá sa z 2 komponentov, t.j. amylóza a amylopektín. Tieto sú hydrolyzované na glukózu rôznymi druhmi enzýmu amylázy.

U zvierat sa extra sacharidy ukladajú vo forme glykogénu .

Glykogén sa štiepi na glukózu pomocou hydrolyzačné enzýmy v prítomnosti glukagónový hormón .

Tuky sú triglyceridy . Každá molekula tuku alebo lipidu sa skladá z jednej molekuly glycerolu, trojsýtneho alkoholu. Každému z troch _OH (hydroxyl) skupiny, je pripojená mastná kyselina s dlhým reťazcom procesom esterifikácie s odstránením molekuly #H2O#.

Molekula tuku sa hydrolyzuje na jednu molekulu glycerolu a 3 molekuly mastných kyselín.

Mastné kyseliny sú oxidované na formu acetyl Co enzým A , ktorý vstupuje do Krebovho cyklu aeróbneho dýchania.

Bielkoviny sú tvorené veľkým počtom aminokyselín tvorbou peptidových (NH-CO) väzieb. Molekula proteínu je rozdelená na aminokyseliny tráviace enzýmy (hlavne proteázy).